一、胶原蛋白的应用及其发展前景(续)（论文文献综述）
李月[1]（2020）在《梅花鹿鹿角盘活性多肽的提取制备及其护肤作用的初步研究》文中指出鹿角盘,即为留存于锯茸后雄性梅花鹿（或马鹿）角柄上的盘形骨化物质,在翌年春季生新茸前自发掉落,又有“鹿托盘”、“鹿花盘”、“鹿座”之称。其可用来有效治疗疮痛肿毒、瘀血疼痛、虚劳内伤、腰脊酸痛等,具备较强的抗疲劳、抗氧化、补血及降糖等活性。蛋白质、多肽在生命活动中起着相当重要的作用,而鹿角盘中蛋白质的含量高达40%以上,为鹿角盘主要的功效成分之一,其中含有天然小分子蛋白多肽和胶原蛋白等。众所周知,蛋白多肽分子量越小,越容易被人体皮肤吸收,而且护肤品行业通常通过水解胶原蛋白,获得具备更佳透皮吸收性、更低分子量的胶原肽。所以,本课题以天然小分子肽和酶解胶原肽为研究要点,探讨其护肤作用,为鹿角盘的深度开发利用提供基础理论依据。本实验利用酸提、醇沉、旋转蒸发、凝胶除盐等方法制得鹿角盘总肽除盐品,BCA法测定其蛋白含量,再通过反向高效液相色谱法制得小分子多肽,利用SDS-PAGE电泳、质谱等手段对制备的小分子多肽进行分析;另一方面,利用热水法提取鹿角盘中胶原蛋白,以胶原蛋白水解度作为指标,胰蛋白酶酶解鹿角盘中胶原蛋白,借助单因素试验、BoxBehnken设计试验来优化制备鹿角盘胶原肽的工艺,利用SDS-PAGE电泳、质谱等手段对所制备的胶原肽进行分析,确定其得率及相对分子量分布。在此基础上,将鹿角盘小分子多肽、胶原肽、胶原蛋白作用于人永生化表皮细胞（Ha Ca T）上,并研究其对Ha Ca T细胞形态和细胞增殖的影响,同时测定Ha Ca T细胞超氧化物岐化酶（SOD）活性、羟脯氨酸（Hyp）和丙二醛（MDA）含量的变化,以此来初步探究鹿角盘活性多肽的护肤作用。结果表明,本实验制得鹿角盘总肽除盐品经BCA法测定其蛋白含量为79.6%,制得的鹿角盘小分子多肽经SDS-PAGE电泳检测及质谱检测其相对分子质量大部分集中在10k Da以下;胰蛋白酶酶解制备的胶原肽经电泳及质谱检测其相对分子质量集中在5k Da以下;梅花鹿鹿角盘胶原蛋白含量为22.46%,鹿角盘胶原肽最优制备工艺是:酶解时间2.2h、p H 8.0、温度50℃、加酶量1200U/g,此条件下蛋白水解度为15.97%。比较小分子多肽、胶原肽、胶原蛋白三者对护肤作用的效果,发现三者都能在不同程度上影响Ha Ca T细胞形态、细胞增殖、细胞SOD活性、Hyp含量和MDA含量。其中,在100μg/m L浓度下,小分子多肽作用组不论是在提高SOD活力和促进Hyp产生、还是抑制MDA产生能力方面均有高于胶原肽作用组,且二者都优于胶原蛋白组。这些结果说明小分子多肽的护肤功效更好。因此确定三者的护肤效果由大到小为:小分子多肽>胶原肽>胶原蛋白。
于小栋[2]（2019）在《牦牛骨胶原蛋白肽的制备及其功能特性研究》文中研究说明牦牛骨中有丰富的胶原蛋白,为了合理的开发利用牦牛骨资源,本文以牦牛骨为原材料提取牦牛骨胶原蛋白,并以DPPH·和OH·自由基清除率为指标制备牦牛骨胶原抗氧化肽,以ACE酶活性抑制率为指标制备ACE抑制肽,并对所制备的牦牛骨胶原蛋白肽进行纯化。具体工作内容如下:1.在单因素实验的基础上,以牦牛骨胶原蛋白提取率为评价指标,根据Box-behnken实验设计原理,采用超高压耦合酸酶法提取牦牛骨胶原蛋白工艺,得出最佳工艺条件:采用石油醚脱脂2 h,使用0.5%EDTA溶液进行脱钙处理36 h,超高压处理压力为350 MPa、处理时间为10 min,酶用量0.4 g/mL、固液比为1:290 g/mL、提取时间为10.5 h,实际测得提取率为58.95%。2.分别以DPPH·清除率和OH·清除率作为评价指标,根据Box-behnken实验设计原理,得出DPPH·清除率的最佳工艺条件:底物浓度为25 g/L,反应时间1.8h,pH值8.0,酶用量33μL时,得到的DPPH·自由基清除率为32.51%。OH·清除率的最佳工艺条件:底物浓度为25 g/L,反应时间1.0h,pH值8.4,酶用量45μL时,得到的OH·自由基清除率为74.51%。并采用制备型高效液相色谱法对牦牛骨胶原蛋白抗氧化肽进行纯化,得到三个有效组分,最优组分对OH·清除率为40.76%。3.以ACE酶活性抑制率为评价指标,采根据Box-behnken实验设计原理优化牦牛骨胶原ACE抑制肽制备工艺,得出最佳工艺条件:底物浓度为10 g/L,为反应时间1.0 h、pH值8.3、反应温度42℃,得到ACE活性抑制率为83.52%。并采用制备型高效液相色谱对牦牛骨胶原ACE抑制肽进行纯化,得到三个组分,分别对三个组分进行体外消化模拟实验,对模拟消化后产物测定ACE酶活性抑制率,最优组分对ACE酶活性抑制率为75.15%。
柳林[3]（2016）在《产胶原酶微生物的分离鉴定及其培养优化研究》文中研究表明胶原蛋白是一种分子量高达30万道尔顿的纤维蛋白,因其具有以右手螺旋的形式构成的3条α肽链相互缠绕的螺旋结构,肽链间以氢键形式紧紧相连,使其具备了极其稳定的特性。因此一般意义上的蛋白酶很难将其分解、更不必说普通的加工温度或是短时间加热都不会对其结构产生任何影响。如果将胶原蛋白水解为胶原多肽,具有易吸收、抗过敏、抗菌、抗氧化、抗老化、促进伤口愈合、预防骨质疏松及关节炎、促进角膜上皮损伤修复等多种生理活性,使得胶原蛋白以胶原多肽的形式实现高值化利用成为可能。本文旨在探索通过微生物途径获取高活力胶原酶来水解胶原蛋白并进行胶原酶生产工艺优化进而达到工厂批量生产的目的。本文首先从烟台近海分离选育产胶原酶的微生物,获得高产菌株SM12,并经形态观察、生理生化指标和16S rDNA鉴定,确定为琥珀葡萄球菌。通过培养组分和条件优化确定最佳培养工艺:葡萄糖20g/L,牛肉膏15g/L,NaCl 20g/L,pH7.5,培养温度37℃,接种量7.5%（v/v）,装液量100mL/500mL瓶。在优化条件下发酵24h获得最大酶活力185.32U/mL。可见,菌株SM12在最优条件下产酶活力仍旧不高。鉴于本研究以选育产胶原酶创新菌株为重点,因日本海马肠道内筛选出的一株拮抗益生菌（编号为HS17）在同一生态位中可通过营养或空间竞争、分泌抗生素或细菌素等抑制其他微生物生长而表现出极强的生命力,猜测其具备产高活力胶原酶的潜力。大胆尝试对其产胶原酶的研究,以期获得比菌株SM12更大的胶原酶产量。综合该菌的形态、生理生化以及16S rDNA系统发育树分析等方面的试验结果,确定菌株HS17属于芽孢杆菌属（Bacilus sp.）,经过发酵组分优化,确定最优发酵培养组分:明胶3 g/L,果糖50 g/L,酵母浸粉4 g/L,ZnSO44 g/L,MnSO43 g/L,FePO4.2H2O 3 g/L,（NH4）2SO46g/L,Na2HPO44 g/L,K2HPO45 g/L。利用此最优培养组分在10L机械搅拌发酵罐上进行Bacillus sp.HS17生产胶原蛋白酶。接种量4.46%（v/v）,培养温度30℃,培养基初始pH 7,发酵过程中通过搅拌转速和通气量控制溶解氧（DO）在5%以上,在发酵35 h时获得最大胶原蛋白酶产量,为415.39 U/mL。在发酵后期,胶原蛋白酶的活性随着菌体浓度的降低而降低。因此,Bacillus sp.HS17作为易培养且非病原菌、降解效果高效的胶原酶生产菌,具有更广应用前景和现实意义。
杨志荣[4]（2016）在《羊软骨中胶原蛋白肽的提取及其抑菌活性的研究》文中研究指明本课题以羊软骨为原料,利用胃蛋白酶-乙酸结合方法提取胶原蛋白再经碱性蛋白酶水解后,得到了具有抑菌活性的胶原蛋白肽。通过正交试验确定了胶原蛋白肽的最佳提取条件,研究了胶原蛋白肽的抑菌稳定性,结果如下：羊软骨中提取的胶原蛋白经紫外吸收光谱和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为Ⅱ型胶原蛋白。具有抑菌活性的胶原蛋白肽提取阶段：利用胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶和碱性蛋白酶水解羊软骨胶原蛋白,以抑菌率为指标测定,只有碱性蛋白酶能够水解出具有抑菌活性的胶原蛋白肽,确定碱性蛋白酶为最佳试验用酶。通过胶原蛋白肽提取过程中酶用量（酶与底物浓度的比）、时间、pH和温度对抑菌率和水解度的影响进行单因素试验摸索和正交试验优化,确定胶原蛋白肽最佳的提取条件是：酶用量为4%,温度60℃,时间2.5h,pH9,在此优化水平下胶原蛋白肽抑菌率43.1%,水解度52.8%。以大肠杆菌和枯草芽孢杆菌为指示菌,研究了温度、pH、有机溶剂、表面活性剂、亚硝酸钠、紫外线、金属阳离子、贮藏温度和时间对胶原蛋白肽抑菌稳定性的影响。试验结果表明胶原蛋白肽的抑菌活性对热很稳定；在较广的pH范围（pH3～11）内都有抑菌活性；胶原蛋白肽的抑菌活性不受有机溶剂、亚硝酸钠、紫外线、贮藏温度和时间的影响；胶原蛋白肽的抑菌活性不受表面活性剂Tween20、Tween80、 SDS、TritonX-100和尿素的影响,但EDTA能使胶原蛋白肽的抑菌活性显着增强；金属阳离子Mg2+、Ca2+、Cu2+、Zn2+和Fe2+会使胶原蛋白肽的抑菌活性降低。胶原蛋白肽的抑菌稳定性很好,而且对冷冻和冷藏都有非常好的耐受性,用作食品抑菌剂的潜力较大,有进一步开发应用的前景。
孙坤[5]（2016）在《基于生物质谱的胶原蛋白分析方法研究与应用》文中研究说明胶原蛋白是动物体内含量最多且分布最广的蛋白,本研究利用生物质谱技术研究胶原蛋白的类型含量以及应用,旨在建立一种基于特征多肽的胶原定性定量检测方法,并研究大鼠体内不同部位羟脯氨酸修饰位点对胶原蛋白和纤连蛋白结合位点的作用。论文主要取得了以下研究结果:1.通过序列比对的方法筛选胶原蛋白特征多肽,利用胰蛋白酶将牛软骨、牛跟腱及牛皮进行酶解,采用液质联用技术（HPLC-MS）对特征多肽进行检测,识别牛软骨、牛跟腱及牛皮的胶原蛋白类型。在胶原蛋白类型识别研究中,牛跟腱酶解产物中检测出I型α1链特征多肽GEAGPSGPAGPTGAR和α2链特征多肽GELGPVGNP*GPAGP AGPR确定牛跟腱中含有I型胶原蛋白。牛软骨酶解产物中检测出II型α1链特征多肽GEAGAQGPMGPAGPAGAR、I型α1链特征多肽GAP*GP*AGPK和I型α2链特征多肽VGAPGPAGAR确定牛软骨中含有II型和I型胶原蛋白。牛皮酶解产物中检测出III型α1特征多肽GPP*GAGGPP*GPR、I型α1链特征多肽GQAGVMGFPGPK和I型α2链特征多肽GEAGPAGPAGPAGPR确定牛皮中含有III型和I型胶原蛋白。2.将牛I型胶原蛋白标准品酶解,建立特征多肽丰度与胶原蛋白浓度对应关系用于检测牛I型胶原蛋白含量并用于实际样品分析。在胶原蛋白定量检测研究中,牛Ⅰ型胶原蛋白中检测出6种特征多肽,其中多肽GEAGPSGPAGPTGAR由于其丰度高且二级质谱稳定适合作为定量检测的特征多肽,多肽信号强度与蛋白浓度（0.1--3mg/m L）呈良好线性关系。将所建方法用于实际样品分析,牛跟腱胶原蛋白含量为90.2%,胶原海绵中胶原蛋白含量为93.4%,检测结果与基于氨基酸组成分析的结果一致。3.通过提取不同周龄BN大鼠鼠皮和鼠尾胶原,研究胶原蛋白随周龄变化情况,酶联免疫法测得BN大鼠体内纤连蛋白随周期的变化情况,再将胶原蛋白酶解后采用生物质谱技术分析发生羟基化修饰的片段的含量与FN和胶原蛋白的含量以分析FN在胶原蛋白上的具体结合位点及结合部位对结合位点的影响。在分析胶原和FN结合位点研究中,通过氨基酸组成分析和SDS-page确定提取3.5.8周龄BN雄性大鼠鼠皮和鼠尾胶原为I型胶原蛋白,且I型胶原蛋白的含量在一定范围内随着周期增长而增加。通过酶联免疫法测得BN大鼠体内纤连蛋白的含量,无论鼠皮或是鼠尾随着周龄的增加纤连蛋白的含量也随之增加,且同一周龄的FN含量鼠皮大于鼠尾。将胶原蛋白降解成分子量较小片段较短的小肽,采用生物质谱技术分析发生羟基化修饰的片段,I型α1链多肽GPPGPMGPPGLAGPPGESGR有四种不同的羟基化修饰多肽,根据每种含量不同得到鼠皮易在第三个GPP部位发生羟基化修饰而鼠尾易在第二个GPP部位发生羟基化修饰,结合同一周龄的FN含量鼠皮大于鼠尾得到GPP*GPMGPP*GLAGPPGESGR第二个GPP为皮中和FN结合位点,GPP*GPMGPPGLAGPP*GESGR第三个GPP是尾中和FN结合位点。该研究表明基于HPLC-MS的特征多肽分析方法进行胶原蛋白定性定量检测及应用具有可行性,所建方法及应用在食品、药品等领域都有良好的应用前景。
蒋丽[6]（2016）在《罗非鱼皮胶原蛋白及多肽美容护肤作用研究》文中认为本文通过脂肪酶的使用缩减罗非鱼皮脱脂时间从而优化酸溶性胶原蛋白提取的预处理工艺,分析、测定所提胶原蛋白的理化性质,并用所提胶原蛋白制备梯级胶原蛋白多肽,进而通过动物实验研究胶原蛋白及多肽对皮肤状况的改善效果。首先,通过预实验确定罗非鱼皮胶原蛋白提取工艺中的最耗时步骤为鱼皮脱脂工序。采用脂肪酶脱脂代替有机溶剂脱脂的方法,以缩短脱脂工艺时间。以脱脂率为指标,单因素实验确定影响脱脂率的显着因素为脂肪酶添加量、脱脂时间、脱脂温度;运用Box-Benhnken中心组合设计和响应面分析法优化脱脂条件,得出罗非鱼皮酶法脱脂的最优工艺参数为：pH 9、加酶量0.5%、脱脂温度39℃、脱脂时间56min,在此条件下鱼皮的脱脂率为63.71%。其次,采用上述脱脂工艺处理的罗非鱼皮,乳酸法提取胶原蛋白,并对其理化性质进行检验。实验结果显示,罗非鱼皮胶原蛋白在232 nm处出现最大吸收峰而在280 nm处没有强吸收峰,这与I型胶原蛋白的特征吸收一致；SDS-PAGE电泳图谱表明该胶原蛋白的肽链组成为α1,α2,β,电泳条带的位置表明胶原蛋白的三螺旋结构完整；通过热变性曲线得出罗非鱼皮胶原蛋白的热变性温度为32.7±0.25℃。结合理化性质检测的结果可知,脂肪酶法脱脂工艺可大大缩短鱼皮脱脂处理的时间,并且不会导致罗非鱼皮中的胶原蛋白理化特性或分子的改变。再次,利用胰蛋白酶和碱性蛋白酶复合,酶解胶原蛋白,制备分子量（Molecular weight,Mw）Mw<3000 Da、3000 Da<Mw<5000 Da、Mw>5000Da的罗非鱼皮胶原蛋白多肽。对梯级胶原蛋白多肽的含水量、总蛋白、灰分、纯度及平均分子量分布进行分析得知,各梯级多肽纯度约为85%,其中混有少量的水分、无机盐以及非胶原类蛋白。通过高效液相凝胶色谱对各级多肽进行检测,平均分子量均在所属分子量肽段内,可以用于动物皮肤涂抹实验。最后,在小鼠皮肤上连续涂抹胶原蛋白及各梯级胶原蛋白多肽45 d,通过测定小鼠皮肤角质层水含量、皮肤白度、皮肤组织形态状况的变化,分析涂抹物对小鼠皮肤的影响。结果显示,胶原蛋白及多肽对小鼠皮肤角质层含水量有明显的提高效果,胶原蛋白、中高分子量多肽对皮肤白度提升效果较好,对皮肤组织形态影响较小；而低分子量多肽对皮肤白度提升效果较差、对皮肤组织形态的影响更强。
林筱颖[7]（2015）在《鲍参工厂化养殖及其高值化利用》文中指出鲍鱼、海参具有较高的营养价值、药用价值和经济价值。目前我国的鲍参工厂化养殖技术存在诸多问题,加工方面仅以鲍鱼腹足、海参体壁为主,整体利用率低。本课题探讨鲍参养殖最适条件,并在此基础上研究混养,为鲍参增养殖的条件优化提供依据;以鲍鱼壳、海参体壁作为出发物料,分别制成钙营养强化剂和胶原蛋白、胶原蛋白肽。对鲍参增养殖的条件进行探讨,分别研究了不同盐度和温度对鲍、参生长的影响,并在此基础上考察鲍参混养过程中水质因子及鲍参生长情况的变化。通过比较不同条件下鲍参存活率和平均日增重率的差异显着性情况,得出最适宜鲍鱼生长的盐度范围为28‰～30‰,温度范围为18℃～20℃;最适海参生长的盐度范围为28‰～30‰,温度范围为16℃～20℃。通过对比单养和混养过程,发现养殖过程中水质因子变化均在正常范围内,而且鲍参混养各生长指标均显着高于单养组,说明鲍、参混养比单养更能提高养殖效率。优化了盐酸提取鲍鱼壳中可溶性钙的工艺条件,并进一步考察了将其用于制备钙营养强化剂的工艺条件。结果表明,盐酸提取鲍鱼壳中可溶性钙的最优条件为:盐酸浓度3.48 mol/L、液固比4.13:1、提取时间48.45 min和提取温度80℃,在此条件下提取率可达94.32%。将鲍鱼壳可溶性钙提取液通过HZ 816大孔吸附树脂富集回收蓝绿色素,再用70%乙醇洗脱,冷冻干燥后,可得到色价E1cm1%（624nm）=112.32的蓝绿色素粉末。将除去色素后的可溶性钙溶液用于制备复合果酸钙,最优制备条件为:柠檬酸、苹果酸和钙的摩尔比为2:5:8、pH为7.0、络合温度50℃和络合时间40 min,此时复合果酸钙的络合率为91.36%,钙含量为 23.36%。优化了从海参体壁中提取胶原蛋白和胶原蛋白肽的工艺条件,并对所得胶原蛋白和肽的功能特性进行了研究。结果表明,按酸溶性、酶溶性和水溶性胶原蛋白的最优提取条件制备,所得提取率分别为49.35%、43.93%和34.00%,其中酸溶性胶原蛋白的提取率最高,而酶溶性胶原蛋白的提取纯度最高;海参胶原蛋白肽的最优提取条件为:木瓜蛋白酶加酶量2%、料液比1:20和提取时间4 h,此时所得胶原蛋白肽提取率为74.14%,水解度为14.01%。此外,通过SDS-PAGE电泳分析证明所提取的海参胶原蛋白符合Ⅰ型胶原蛋白的结构特点。所得样品具有良好的吸湿性、保湿性、起泡性与泡沫稳定性、乳化性与乳化稳定性和吸油性。
张姝妹[8]（2015）在《鳕鱼皮明胶的止血效果及复合止血粉的研究》文中研究指明鳕鱼是一种资源丰富、分布较为广泛的海水鱼类,是全世界年捕捞量最大的鱼类之一,具有重要的食用和经济价值。随着我国水产品加工行业的发展,以鱼皮为主的水产品加工下脚料的高值化利用成为研究热点。本研究课题选用了鳕鱼皮为原料,在65℃条件下,采用热水提取法从鳕鱼皮中提取出水溶性明胶,并对其进行鉴定和理化性质分析,研究明胶的分子量与止血活性之间的关系,并在此基础上制备出一种复合止血粉,并研究其止血性能与机理。1、通过测定鱼皮和提取液中的羟脯氨酸含量计算出了文中的提取条件下明胶的提取率为39.87%,紫外光谱表明明胶样品具有较高纯度,明胶样品的粘度随温度的升高逐渐下降,样品的凝胶强度要低于哺乳动物源明胶,金属离子含量测定结果表明,鳕鱼皮明胶中的钙含量要明显高于哺乳动物和鳗鱼、鲢鱼等其它水产鱼类,揭示了鳕鱼皮明胶作为止血材料原料的一大优势。2、通过SDS-PAGE电泳确定了鳕鱼皮明胶的分子量分布范围,由于明胶是一种非均一的蛋白水解产物,因此其相对分子质量分布范围较为广泛,为不同分子量明胶的分离提供依据。采用超滤法,选取100KDa和50KDa的超滤膜对样品进行超滤处理,得到高、中、低三个分子量范围的明胶样品。为测定不同分子量明胶的止血效果,建立了大鼠断尾实验模型、大鼠股动脉止血实验模型和大鼠肝创面止血实验模型,测定结果表明随明胶分子量的下降,出血时间和出血量上升,高分子量的明胶样品止血效果最好。这一结果为明胶类止血材料的开发提供了重要依据。3、选用上一部分实验筛选出的高分子量明胶为原料,选取了三种具有止血效果的海洋多糖类物质——壳聚糖、羧甲基壳聚糖、海藻酸钠分别与明胶按照一定比例复配,制备出明胶复合止血粉。根据吸水性能测定结果,选出了明胶：壳聚糖为10：4、明胶：羧甲基壳聚糖为10：8、明胶：海藻酸钠为10：4的三种复合止血粉作为研究对象进行止血效果研究。溶血率实验结果表明,止血粉的溶血率均在国家要求的安全范围内,体外止血实验结果表明复合止血粉具有促凝效果。进一步进行动物实验,结果表明明胶与三种海洋多糖之间发生协同作用,与明胶相比止血效果均有提高,其中明胶·壳聚糖组的效果最好。4、通过测定活化部分凝血活酶时间（APTT）、凝血酶原时间（PT）、凝血酶时间（TT）判断明胶和明胶复合止血粉对内源性凝血系统、外源性凝血系统和共同凝血途径的影响,结果表明明胶可以缩短活化部分凝血活酶时间,从而影响内源性凝血系统,缩短凝血时间。血小板聚集实验表明明胶能够促进血小板的聚集,明胶与壳聚糖和羧甲基壳聚糖存在协同作用,其中明胶-壳聚糖组促进血小板聚集的效果最好。血小板释放活性因子PF4、P-选择素和TXB2的测定结果表明,明胶可以促进三种活性因子的释放量,明胶与海洋多糖的复合对各活性因子都有不同程度的协同作用。对内源性凝血系统、血小板聚集和血小板活性因子释放量的作用共同促进了血液凝固,起到快速止血的作用。
曹兴梅[9]（2014）在《鳄骨胶原蛋白肽的制备及其功能的研究》文中提出鳄鱼骨中含有大量的胶原蛋白,鳄骨胶原多肽是将鳄骨胶原水解得到的具有特殊生理功能的一系列多肽的总称。本论文通过选择蛋白酶酶系和控制酶解过程,制备优质骨胶原多肽,以期获得良好的经济效益和社会效益。本论文以加工废弃物鳄鱼骨为原料,提取酸溶性胶原蛋白（ASC）,并对其部分理化性质进行检测。通过紫外全波长扫描分析,鳄骨胶原蛋白在220 nm处有一个强吸收峰,符合胶原蛋白特性;SDS-PAGE电泳结果表明,鳄骨胶原蛋白至少包含β、α1和α2链;样品的氨基酸组成为典型的胶原蛋白的氨基酸组成。以鳄鱼骨为原料,采用单因素试验优化水解条件,制备高生理活性的骨胶原蛋白多肽。结果表明,其制备的最佳酶解工艺条件为:采用木瓜蛋白酶作为水解酶,在维持自然状态的pH（大约为7.5）下,水解时间4 h,酶与底物浓度比例（E/S）为1.6%,温度55℃。经分析所制备的骨胶原多肽氨基酸种类丰富,其中羟脯氨酸含量达12.38%,并含有钙、钾、镁和钠等多种对人体有益的金属元素。分析不同浓度的鳄骨胶原蛋白多肽的抗氧化活性,结果显示:鳄骨胶原蛋白多肽对DPPH和羟自由基清除率的IC50分别为1.33 mg/mL和11.6 mg/mL,多肽浓度为2 mg/mL时,相对还原力为620%。研究了鳄骨胶原多肽对小鼠红细胞、肝线粒体、正常组织匀浆脂质过氧化的抑制作用,结果表明:其对这三个体系丙二醛（MDA）的生成均具有较强的抑制作用。鳄骨胶原多肽经Sephadex G-25分离得到P2,抗氧化能力比原液有较大提高,对DPPH的半清除率为0.17 mg/mL,浓度为1.0 mg/mL时具有较好的保护体外DNA氧化损伤的作用。采用动力学研究发现P2对酪氨酸酶有较强的抑制作用,IC50为175μg/mL,抑制作用表现为混合型可逆抑制,且不会抑制B16黑色素瘤细胞的增殖,是一种安全无毒副作用的潜在美白添加剂。以鳄鱼骨为原料制备降血压肽,以对血管紧张素转化酶（ACE）的抑制率为指标,采用单因素试验优化水解条件,得最佳水解条件为:采用碱性蛋白酶作为水解酶,水解时间为4h,酶与底物比例（E/S）1.0%。经SephadexG-25分离得到M3,其抑制ACE的IC50为1.74 mg/mL,较原液提高了 3.4倍。通过ACE抑制动力学研究发现M3为反竞争型抑制剂。通过模拟胃肠道消化稳定性试验,发现消化酶处理前后骨胶原肽M3的ACE抑制率变化不显着,表明其具有消化酶稳定性。
李鹏程[10]（2013）在《胶原蛋白自组装结构及其离子效应的研究》文中研究表明近年来，胶原蛋白以其优异的生物相容性、生物可降解、无毒性、非抗原性等特点，在食品工业、制革工艺、生医材料以及化妆品等方面的应用及其潜在价值逐渐受到人们关注。为进一步开发胶原蛋白这一丰富的天然资源，将其更好地利用到相关的材料领域，需要进一步改善并提高它们的强度特性等性能。在纳米尺度上控制胶原蛋白分子的排列对于所构造的材料特性及其应用具有积极的意义，已有研究者通过分子自组装研究胶原蛋白分子的结构并探索其组装过程。目前大多数研究集中在考察胶原蛋白的浓度、自组装时间、溶液pH、电解质、基底等因素对胶原蛋白自组装过程的影响。而对于不同分散介质或溶液中金属离子对胶原蛋白自组装过程的影响的研究尚不多见，到目前为止还没有报道阴离子在自组装过程中对胶原蛋白结构的影响。本论文以胶原蛋白的自组装结构为中心，考察了分散介质、阴离子基团、金属离子等因素对胶原蛋白自组装结构的影响，具体开展了如下研究工作：（1）考察了分散介质对胶原蛋白自组装结构的影响。采用原子力显微镜为主要研究手段，分别选用了0.2mol/L的乙酸、超纯水、0.2mol/L的磷酸缓冲溶液为分散介质。通过控制胶原蛋白的浓度，研究了其自组装结构在云母表面的变化，发现胶原蛋白在醋酸分散体系中随浓度的变化生长成薄膜结构、在PBS分散体系中随浓度的变化逐渐生长为纤维结构。此外，在PBS体系中，研究了pH值对胶原蛋白自组装纤维结构的影响。结果发现碱性条件下，胶原蛋白在云母表面容易聚集组装成较高的棒状或枝状体。这一研究工作可为后续研究离子调控胶原蛋白自组装提供参考。（2）研究了不同阴离子基团在胶原蛋白自组装过程中的离子效应。采用Cl-、SO42-和CH3COO-三种不同阴离子盐，首次研究阴离子基团在胶原蛋白自组装过程中的影响，并利用霍夫迈斯特离子序列进行详细的解释说明。实验表明，归属于chaotropes的Cl-表现出典型的蛋白质变性剂的效果，明显改变了胶原蛋白自组装的结构。然而同属于kosmotropes的SO42-和CH3COO-对于胶原蛋白自组装结构的影响也不尽相同。论文中讨论了各种离子对胶原蛋白自组装结构的影响，希望可以为以后研究开发胶原蛋白的应用提供参考。（3）考察了不同金属离子对胶原蛋白自组装结构的影响。分别利用Co2+、Ag+、Mg2+、Zn2+、Ni2+五种金属离子盐参与胶原蛋白自组装，观测了胶原蛋白自组装结构随离子浓度的变化。实验发现，利用300mM的CoAc2可调控10μg/mL胶原蛋白在云母表面自组装形成结构均一的网状结构，而750mM的MgSO4可调控25μg/mL胶原蛋白在云母表面形成紧密排列的有序的胶原纤维。分别讨论了云母表面胶原蛋白自组装结构随各金属离子浓度的变化规律，并利用Kollins理论分析解释了离子之间、离子与胶原蛋白分子之间作用关系。
二、胶原蛋白的应用及其发展前景(续)（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、胶原蛋白的应用及其发展前景(续)（论文提纲范文）
（1）梅花鹿鹿角盘活性多肽的提取制备及其护肤作用的初步研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 前言 |
| 第一章 文献综述 |
| 1.1 鹿角盘药理活性的研究进展 |
| 1.1.1 鹿角盘的化学成分 |
| 1.1.2 鹿角盘主要药理活性 |
| 1.2 活性多肽的研究进展 |
| 1.2.1 天然活性多肽 |
| 1.2.2 酶解活性多肽 |
| 1.2.3 工程菌多肽 |
| 1.2.4 化学合成多肽 |
| 1.2.5 活性多肽的应用 |
| 1.2.6 活性多肽的护肤机制 |
| 第二章 鹿角盘小分子多肽的制备 |
| 2.1 实验材料、试剂及仪器 |
| 2.1.1 材料 |
| 2.1.2 主要试剂 |
| 2.1.3 主要溶液的配制 |
| 2.1.4 主要仪器 |
| 2.2 方法 |
| 2.2.1 梅花鹿鹿角盘总肽的提取 |
| 2.2.2 反相高效液相色谱法分离小分子多肽 |
| 2.2.3 飞行时间质谱检测小分子多肽相对分子量 |
| 2.3 结果 |
| 2.3.1 梅花鹿鹿角盘总肽的提取结果 |
| 2.3.2 反相高效液相色谱法制备小分子多肽结果 |
| 2.3.3 飞行时间质谱检测小分子多肽相对分子量范围结果 |
| 2.4 讨论 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 鹿角盘胶原肽的制备 |
| 3.1 实验材料、试剂及仪器 |
| 3.1.1 材料 |
| 3.1.2 药物与试剂 |
| 3.1.3 仪器 |
| 3.2 方法 |
| 3.2.1 鹿角盘脱脂脱钙 |
| 3.2.2 热水法提取鹿角盘胶原蛋白 |
| 3.2.3 鹿角盘胶原蛋白的鉴定 |
| 3.2.4 SDS-PAGE电泳检测胶原蛋白 |
| 3.2.5 鹿角盘胶原肽提取工艺条件的优化 |
| 3.3 结果 |
| 3.3.1 鹿角盘胶原蛋白含量的测定结果 |
| 3.3.2 SDS-PAGE电泳检测胶原蛋白结果 |
| 3.3.3 鹿角盘胶原肽提取工艺条件的优化结果 |
| 3.4 讨论 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 鹿角盘小分子多肽与胶原肽护肤作用的初步研究 |
| 4.1 实验材料、试剂及仪器 |
| 4.1.1 材料 |
| 4.1.2 主要试剂 |
| 4.1.3 主要溶液的配制 |
| 4.1.4 主要仪器 |
| 4.2 方法 |
| 4.2.1 培养HaCaT细胞 |
| 4.2.2 实验分组 |
| 4.2.3 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞形态的影响 |
| 4.2.4 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞增殖的影响 |
| 4.2.5 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 SOD 活力的影响 |
| 4.2.6 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 Hyp 含量的影响 |
| 4.2.7 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 MDA 含量的影响 |
| 4.3 结果 |
| 4.3.1 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞形态的影响结果 |
| 4.3.2 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞增殖的影响结果 |
| 4.3.3 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 SOD 活力的影响结果 |
| 4.3.4 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 Hyp 含量的影响结果 |
| 4.3.5 鹿角盘小分子多肽及胶原肽对 HaCaT 细胞 MDA 含量的影响结果 |
| 4.4 讨论 |
| 4.5 本章小结 |
| 结论 |
| 参考文献 |
| 作者简介 |
| 致谢 |
（2）牦牛骨胶原蛋白肽的制备及其功能特性研究（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 牦牛概述 |
| 1.2 胶原蛋白的研究现状 |
| 1.2.1 胶原蛋白概述 |
| 1.2.2 胶原蛋白的结构及分类 |
| 1.2.3 胶原蛋白的提取方法 |
| 1.2.4 超高压技术概述 |
| 1.3 胶原蛋白肽概述 |
| 1.4 抗氧化肽概述 |
| 1.4.1 自由基理论概述 |
| 1.4.2 抗氧化肽概述 |
| 1.5 ACE抑制肽概述 |
| 1.5.1 高血压概述 |
| 1.5.2 ACE抑制机理 |
| 1.6 胶原蛋白肽纯化方法概述 |
| 1.6.1 膜分离法 |
| 1.6.2 制备型高效液相色谱 |
| 1.7 论文的主要研究内容及创新点 |
| 1.7.1 研究内容 |
| 1.7.2 创新点 |
| 第二章 超高压耦合酸酶法提取牦牛骨胶原蛋白 |
| 2.1 材料与方法 |
| 2.1.1 材料与试剂 |
| 2.1.2 仪器与设备 |
| 2.1.3 实验方法 |
| 2.2 结果与分析 |
| 2.2.1 牦牛骨营养成分 |
| 2.2.2 提取时间对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.2.3 固液比对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.2.4 酶用量对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.2.5 响应面结果分析 |
| 2.2.6 验证实验 |
| 2.3 牦牛骨胶原蛋白表征分析 |
| 2.3.1 牦牛骨胶原蛋白红外色谱分析 |
| 2.3.2 牦牛骨胶原蛋白紫外色谱分析 |
| 2.3.3 牦牛骨胶原蛋白氨基酸组分含量分析 |
| 2.3.4 牦牛骨胶原蛋白SDS-PAGE分析 |
| 2.4 超高压处理对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.4.1 处理时间对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.4.2 压力对牦牛骨胶原蛋白提取率的影响 |
| 2.4.3 超高压处理牦牛骨胶原蛋白红外分析 |
| 2.4.4 超高压处理牦牛骨胶原蛋白SEM分析 |
| 2.4.5 对比实验 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 牦牛骨胶原抗氧化肽的制备及特性评价 |
| 3.1 材料与方法 |
| 3.1.1 材料与试剂 |
| 3.1.2 仪器与设备 |
| 3.1.3 实验方法 |
| 3.2 结果与分析 |
| 3.2.1 pH值对DPPH·清除率的影响 |
| 3.2.2 酶用量对DPPH·清除率的影响 |
| 3.2.3 反应时间对DPPH·清除率的影响 |
| 3.2.5 验证实验 |
| 3.2.6 pH值对OH·清除率的影响 |
| 3.2.7 酶用量对OH·清除率的影响 |
| 3.2.8 反应时间对OH·清除率的影响 |
| 3.2.9 响应面结果分析 |
| 3.2.10 验证实验 |
| 3.2.11 OH·清除率与DPPH·清除率比较结果讨论 |
| 3.2.12 抗氧化肽的纯化结果讨论 |
| 3.2.13 抗氧化肽红外色谱分析 |
| 3.3 本章小结 |
| 第四章 牦牛骨胶原蛋白ACE抑制肽的制备及特性评价 |
| 4.1 材料与方法 |
| 4.1.1 材料与试剂 |
| 4.1.2 仪器与设备 |
| 4.1.3 实验方法 |
| 4.2 结果与分析 |
| 4.2.1 pH值对ACE酶活性抑制率的影响 |
| 4.2.2 反应时间对ACE酶活性抑制率的影响 |
| 4.2.3 反应温度对ACE酶活性抑制率的影响 |
| 4.2.4 响应面结果分析 |
| 4.2.5 验证实验 |
| 4.2.6 ACE抑制肽纯化结果讨论 |
| 4.2.7 ACE抑制肽红外色谱分析 |
| 4.3 本章小结 |
| 第五章 结论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 申请硕士学位期间的研究成果与发表的学术论文 |
| 个人简历 |
（3）产胶原酶微生物的分离鉴定及其培养优化研究（论文提纲范文）
| 致谢 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 胶原蛋白 |
| 1.1.1 概述 |
| 1.1.2 胶原蛋白的应用 |
| 1.1.2.1 胶原蛋白在化妆品中的应用 |
| 1.1.2.2 胶原蛋白在食品中的应用 |
| 1.1.2.3 胶原蛋白在生物医学中的应用 |
| 1.1.2.4 胶原蛋白在其他方面的应用 |
| 1.1.3 水解胶原蛋白 |
| 1.2 胶原蛋白水解酶 |
| 1.2.1 概述 |
| 1.2.2 酶来源的选择 |
| 1.2.3 胶原酶的应用 |
| 1.2.3.1 在医学方面的应用 |
| 1.2.3.2 在日常食用品行业的应用 |
| 1.2.3.3 在其他领域的应用 |
| 1.3 选题的目的和意义 |
| 1.4 主要研究内容 |
| 第二章 胶原酶生产菌的筛选 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料准备 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.3 菌株筛选 |
| 2.3.1 菌属鉴定 |
| 2.3.2 发酵优化 |
| 2.4 胶原酶活力的测定 |
| 2.5 结果与分析 |
| 2.5.1 胶原酶产生菌筛选 |
| 2.5.2 菌属鉴定 |
| 2.5.3 培养组分优化 |
| 2.5.4 培养条件优化 |
| 2.5.5 产胶原酶的培养曲线 |
| 2.6 本章小结 |
| 第三章 海马肠道分离菌- BACILLUS SP. HS17的特性研究 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 菌株HS17产淀粉酶试验 |
| 3.2.1 试验材料 |
| 3.2.2 试验方法 |
| 3.3 菌株HS17产蛋白酶试验 |
| 3.3.1 试验材料 |
| 3.3.2 试验方法 |
| 3.4 菌株HS17产纤维素酶试验 |
| 3.4.1 试验材料 |
| 3.4.2 试验方法 |
| 3.4.3 试验结果 |
| 3.4.4 结果分析 |
| 3.5 菌株HS17产壳聚糖酶试验 |
| 3.5.1 试验材料 |
| 3.5.2 试验方法 |
| 3.5.3 试验结果 |
| 3.6 菌株HS17产胶原蛋白酶试验 |
| 3.6.1 试验材料 |
| 3.6.2 试验方法 |
| 3.6.3 试验结果 |
| 3.7 菌株HS17的耐酸能力试验 |
| 3.7.1 试验材料 |
| 3.7.2 试验方法 |
| 3.7.3 试验结果 |
| 3.8 菌株HS17的耐热能力试验 |
| 3.8.1 试验材料 |
| 3.8.2 试验方法 |
| 3.8.3 试验结果 |
| 3.9 菌株HS17对海马养殖病原菌、人畜共患菌和植物病原菌的抑菌特性 |
| 3.9.1 试验材料与方法 |
| 3.9.2 试验结果 |
| 3.10 本章小结 |
| 第四章 BACILLUS SP. HS17生产胶原蛋白酶的发酵组分优化 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与方法 |
| 4.2.1 材料 |
| 4.2.2 酶活测定方法 |
| 4.3 结果与分析 |
| 4.3.1 标准曲线 |
| 4.3.2 碳源对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 4.3.3 氮源对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 4.3.4 金属盐对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 4.3.5 影响胶原酶产量的显着因素的确定 |
| 4.3.6 爬坡试验确定中心位点 |
| 4.3.7 中心组合设计与响应面分析 |
| 4.3.7.1 中心组合设计与产酶结果 |
| 4.3.7.2 回归模型的方差分析 |
| 4.3.7.3 因素之间的交互作用分析 |
| 4.3.7.4 回归模型的验证 |
| 4.3.7.5 发酵培养曲线 |
| 4.4 本章小结 |
| 第五章 BACILLUS SP. HS17生产胶原蛋白酶的发酵条件优化 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 材料与方法 |
| 5.3 结果与分析 |
| 5.3.1 接种量对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 5.3.2 培养温度对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 5.3.3 初始pH对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 5.3.4 装液量对Bacillus sp. HS17产胶原酶的影响 |
| 5.3.5 中心组合设计与响应面分析 |
| 5.3.5.1 中心组合设计与产酶结果 |
| 5.3.5.2 回归模型的方差分析 |
| 5.3.5.3 因素之间的交互作用分析 |
| 5.3.5.4 回归模型的验证 |
| 5.3.6 发酵罐（10 L）培养HS17生产胶原蛋白酶 |
| 5.4 本章小结 |
| 第六章 鱼皮胶原蛋白多肽的酶法制备工艺 |
| 6.1 引言 |
| 6.2 材料与方法 |
| 6.2.1 材料与试剂 |
| 6.2.2 研究方法 |
| 6.2.2.1 鱼皮胶原蛋白的制备 |
| 6.2.2.2 鱼皮胶原蛋白多肽的酶法制备工艺的优化 |
| 6.2.2.3 优化指标的测定方法 |
| 6.2.2.4 标准曲线的制作 |
| 6.2.2.5 酶解样品组的水解度测定 |
| 6.2.2.6 酶解胶原蛋白的薄层层析（TLC） |
| 6.3 结果与讨论 |
| 6.3.1 鳕鱼皮胶原蛋白制备 |
| 6.3.2 酶解效率的初步分析—薄层层析（TLC） |
| 6.3.3 反应温度对催化效率的影响 |
| 6.3.4 体系pH对催化效率的影响. |
| 6.3.5 投料比对催化效率的影响 |
| 6.3.6 离子强度对催化效率的影响 |
| 6.3.7 正交试验优化胶原蛋白多肽的最适酶解条件 |
| 6.3.8 反应时间对催化效率的应用 |
| 6.4 本章小结 |
| 第七章 主要结论及分析 |
| 7.1 试验结果总结及分析 |
| 7.2 展望 |
| 参考文献 |
| 攻读硕士学位期间取得的科研成果 |
（4）羊软骨中胶原蛋白肽的提取及其抑菌活性的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 1 引言 |
| 1.1 胶原蛋白的概述 |
| 1.1.1 胶原蛋白的定义 |
| 1.1.2 胶原蛋白的分类和分布 |
| 1.1.3 Ⅱ型胶原蛋白 |
| 1.2 胶原蛋白的提取 |
| 1.2.1 酸提取法 |
| 1.2.2 碱提取法 |
| 1.2.3 酶提取法 |
| 1.2.4 结合法 |
| 1.3 胶原蛋白的应用现状 |
| 1.3.1 在食品中的应用 |
| 1.3.2 在医药中的应用 |
| 1.3.3 在美容行业中的应用 |
| 1.4 胶原蛋白肽的研究现状 |
| 1.4.1 胶原蛋白肽 |
| 1.4.2 胶原蛋白肽的制备方法 |
| 1.4.3 胶原蛋白肽的功能活性 |
| 1.5 胶原蛋白肽抑菌活性的研究现状 |
| 1.6 本课题研究的目的和意义 |
| 1.7 研究的主要内容 |
| 2 材料与方法 |
| 2.1 材料 |
| 2.1.1 试验材料和菌株 |
| 2.1.2 主要试剂 |
| 2.1.3 培养基 |
| 2.1.4 主要仪器设备 |
| 2.2 试验方法 |
| 2.2.1 羊软骨Ⅱ型胶原蛋白的提取 |
| 2.2.2 羊软骨Ⅱ型胶原蛋白的鉴定 |
| 2.2.3 Ⅱ型胶原蛋白纯度测定 |
| 2.2.4 胶原蛋白肽的酶解制备 |
| 2.2.5 胶原蛋白肽的抑菌活性研究 |
| 2.2.6 胶原蛋白肽酶解条件的单因素试验 |
| 2.2.7 胶原蛋白肽氨基酸组成分析 |
| 2.2.8 胶原蛋白肽的抑菌稳定性试验 |
| 2.2.9 胶原蛋白肽对其他指示菌的抑菌效果 |
| 2.2.10 数据处理 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 紫外吸收图谱分析结果 |
| 3.2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析结果 |
| 3.3 Ⅱ型胶原蛋白纯度测定 |
| 3.4 胶原蛋白肽的抑菌性比较 |
| 3.5 水解度的计算 |
| 3.6 胶原蛋白肽酶解条件的单因素试验 |
| 3.6.1 酶用量对胶原蛋白肽抑菌率和水解度的影响 |
| 3.6.2 酶解时间对胶原蛋白肽抑菌率和水解度的影响 |
| 3.6.3 酶解温度对胶原蛋白肽抑菌率和水解度的影响 |
| 3.6.4 酶解pH对胶原蛋白肽抑菌率和水解度的影响 |
| 3.6.5 胶原蛋白肽提取条件的确定 |
| 3.7 胶原蛋白肽的氨基酸组分分析 |
| 3.8 胶原蛋白肽的抑菌稳定性试验 |
| 3.8.1 胶原蛋白肽的抑菌活性试验 |
| 3.8.2 温度对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.3 酸碱度对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.4 有机溶剂对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.5 表面活性剂对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.6 亚硝酸钠对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.7 紫外线对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.8 金属离子对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.8.9 贮藏温度和时间对胶原蛋白肽抑菌活性的影响 |
| 3.9 胶原蛋白肽对其他指示菌的抑菌效果 |
| 4 讨论 |
| 4.1 关于具有抑菌活性胶原蛋白肽的制备 |
| 4.2 关于胶原蛋白肽抑菌稳定性的研究 |
| 5 结论 |
| 6 研究展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| 作者简介 |
（5）基于生物质谱的胶原蛋白分析方法研究与应用（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| 英文摘要 |
| 1 前言 |
| 1.1 胶原蛋白概况 |
| 1.1.1 胶原蛋白分子结构、类型及分布 |
| 1.1.2 胶原蛋白体内合成 |
| 1.2 胶原蛋白性能 |
| 1.2.1 胶原蛋白生物学性能 |
| 1.2.2 胶原蛋白生理化学性能 |
| 1.3 胶原蛋白提取方法 |
| 1.4 胶原蛋白应用 |
| 1.4.1 胶原在食品中的应用 |
| 1.4.2 胶原在医药领域的应用 |
| 1.4.3 胶原在美容化妆品中的应用 |
| 1.4.4 胶原在生物发酵中的应用 |
| 1.4.5 胶原在其他领域中的应用 |
| 1.5 胶原蛋白类型识别方法研究进展 |
| 1.6 胶原蛋白定量检测方法研究进展 |
| 1.7 胶原蛋白氨基酸组成分析 |
| 1.8 胶原与FN结合的研究进展 |
| 1.9 选题依据与研究内容 |
| 1.9.1 选题依据 |
| 1.9.2 研究内容 |
| 2 材料与方法 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 原料 |
| 2.1.2 化学试剂 |
| 2.1.3 实验仪器 |
| 2.1.4 电泳所用试剂及其浓度 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 胶原蛋白类型识别方法 |
| 2.2.2 胶原蛋白定量检测方法 |
| 2.2.3 胶原蛋白和纤连蛋白结合位点分析方法 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 胶原蛋白类型识别 |
| 3.1.1 牛软骨胶原蛋白类型识别 |
| 3.1.2 牛跟腱胶原蛋白类型识别 |
| 3.1.3 牛皮胶原蛋白类型识别 |
| 3.2 胶原蛋白定量检测 |
| 3.2.1 牛I型胶原蛋白特征多肽筛选 |
| 3.2.2 牛I型胶原蛋白浓度与多肽信号强度关系 |
| 3.2.3 牛Ⅰ型胶原蛋白定量检测方法的精密度和重现性 |
| 3.2.4 实际样品分析 |
| 3.3 胶原蛋白与FN结合位点分析 |
| 3.3.1 氨基酸组成分析 |
| 3.3.2 SDS-page分析 |
| 3.3.3 比较大鼠不同部位FN含量差异 |
| 3.3.4 胶原蛋白和FN结合位点分析 |
| 4 讨论 |
| 4.1 胶原蛋白的类型识别和定量检测法 |
| 4.2 胶原蛋白与纤连蛋白结合位点分析 |
| 5 结论 |
| 5.1 主要研究成果 |
| 5.2 创新点 |
| 5.3 展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 攻读学位期间发表论文情况 |
（6）罗非鱼皮胶原蛋白及多肽美容护肤作用研究（论文提纲范文）
| 致谢 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 胶原蛋白概况 |
| 1.1.1 胶原蛋白的结构 |
| 1.1.2 胶原蛋白的分布及来源 |
| 1.1.3 胶原蛋白的提取方法及多肽的制备 |
| 1.2 胶原蛋白的应用与研究现状 |
| 1.2.1 胶原蛋白在食品、医药中的应用 |
| 1.2.2 胶原蛋白在美容和保健品中的应用 |
| 1.2.3 胶原蛋白的研究现状 |
| 1.3 本论文的选题意义及主要研究内容 |
| 第二章 罗非鱼皮酶法脱脂工艺条件的优化 |
| 2.1 材料与试剂 |
| 2.2 仪器与设备 |
| 2.3 实验方法及内容 |
| 2.3.1 罗非鱼皮基本成分的测定 |
| 2.3.2 罗非鱼皮中胶原蛋白含量的测定 |
| 2.3.3 鱼皮胶原蛋白的提取工艺流程 |
| 2.3.4 罗非鱼皮脱脂率的测定 |
| 2.3.5 罗非鱼皮酶法脱脂单因素实验 |
| 2.3.6 罗非鱼皮酶法脱脂工艺条件的响应面优化 |
| 2.3.7 脱脂罗非鱼皮胶原蛋白提取率的测定 |
| 2.4 实验结果及分析 |
| 2.4.1 罗非鱼皮基本成分 |
| 2.4.2 罗非鱼皮酶法脱脂单因素实验 |
| 2.4.3 罗非鱼皮酶法脱脂工艺条件的响应面优化 |
| 2.4.4 脱脂罗非鱼皮胶原蛋白提取率 |
| 2.5 本章小结 |
| 第三章 罗非鱼皮胶原蛋白的理化性质研究 |
| 3.1 材料与试剂 |
| 3.2 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法及内容 |
| 3.3.1 罗非鱼皮胶原蛋白的氨基酸组成 |
| 3.3.2 胶原蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳 |
| 3.3.3 胶原蛋白的紫外光谱扫描 |
| 3.3.4 胶原蛋白热变性温度(Td)的测定 |
| 3.3.5 胶原蛋白的溶解性实验 |
| 3.4 实验结果及分析 |
| 3.4.1 罗非鱼皮胶原蛋白的氨基酸组成 |
| 3.4.2 胶原蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳 |
| 3.4.3 胶原蛋白的紫外光谱扫描 |
| 3.4.4 胶原蛋白热变性温度(Td)的测定 |
| 3.4.5 胶原蛋白的溶解性实验 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 罗非鱼皮胶原蛋白多肽的制备及性质 |
| 4.1 材料与试剂 |
| 4.2 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法及内容 |
| 4.3.1 梯级多肽的制备 |
| 4.3.2 鱼皮胶原多肽水分含量测定 |
| 4.3.3 鱼皮胶原多肽灰分含量测定 |
| 4.3.4 鱼皮胶原多肽总蛋白含量测定 |
| 4.3.5 鱼皮胶原蛋白多肽纯度测定 |
| 4.3.6 鱼皮胶原多肽平均分子量分布的测定 |
| 4.4 实验结果及分析 |
| 4.4.1 胶原蛋白多肽水分含量 |
| 4.4.2 胶原蛋白多肽灰分含量 |
| 4.4.3 胶原蛋白多肽总蛋白含量 |
| 4.4.4 胶原蛋白多肽的纯度 |
| 4.4.5 多肽平均分子量分布 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 罗非鱼皮胶原蛋白及多肽对小鼠皮肤的护肤功效 |
| 5.1 材料与试剂 |
| 5.2 仪器与设备 |
| 5.3 实验方法及内容 |
| 5.3.1 胶原蛋白及多肽涂抹实验 |
| 5.3.2 鼠皮的制备 |
| 5.3.3 小鼠皮肤角质层含水量的测定 |
| 5.3.4 小鼠皮肤白度的测定 |
| 5.3.5 小鼠皮肤组织形态的观察和成肌纤维细胞计数 |
| 5.3.6 实验数据分析和图谱、图像处理 |
| 5.4 实验结果及分析 |
| 5.4.1 胶原蛋白及多肽对小鼠皮肤角质层水含量的影响 |
| 5.4.2 胶原蛋白及多肽使用对小鼠皮肤白度的影响 |
| 5.4.3 胶原蛋白及多肽对小鼠皮肤形态结构的影响 |
| 5.5 本章小结 |
| 第六章 结论与展望 |
| 6.1 结论 |
| 6.2 展望 |
| 参考文献 |
| 攻读学位期间的学术活动及成果清单 |
（7）鲍参工厂化养殖及其高值化利用（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| Abstract |
| 第一章 前言 |
| 1.1 鲍参概述 |
| 1.1.1 鲍参生物学特性 |
| 1.1.2 鲍参的价值 |
| 1.1.3 鲍参养殖现状 |
| 1.1.4 鲍参加工现状 |
| 1.2 钙营养强化剂 |
| 1.2.1 钙的生理功能 |
| 1.2.2 钙营养强化剂的种类 |
| 1.2.3 柠檬酸-苹果酸钙复合盐的应用 |
| 1.2.4 复合果酸钙的研究进展 |
| 1.3 胶原蛋白 |
| 1.3.1 胶原蛋白概述 |
| 1.3.2 胶原蛋白提取方法研究进展 |
| 1.3.3 国外胶原蛋白研究进展 |
| 1.3.4 胶原蛋白功能性质研究 |
| 1.3.5 胶原蛋白肽 |
| 1.3.6 胶原蛋白的应用现状 |
| 1.4 本课题的立论依据、总体思路和研究目的 |
| 1.5 本课题的主要研究内容及创新点 |
| 第二章 鲍参增养殖条件探讨 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 材料与方法 |
| 2.2.1 实验方法 |
| 2.2.2 试验管理 |
| 2.2.3 水样的采集和分析 |
| 2.2.4 生长指标测定 |
| 2.2.5 数据统计与分析方法 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 鲍鱼基础养殖条件探讨 |
| 2.3.2 海参基础养殖条件探讨 |
| 2.3.3 混养对鲍、参生长的影响 |
| 2.3.4 鲍参养殖过程水环境主要生态因子的变化 |
| 2.4 小结 |
| 第三章 鲍鱼壳的加工利用 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验仪器及材料 |
| 3.2.1 实验仪器 |
| 3.2.2 实验材料 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 鲍鱼壳中基本成分分析 |
| 3.3.2 鲍鱼壳中可溶性钙的提取 |
| 3.3.3 鲍壳可溶性钙原液中蓝绿色素的分离纯化 |
| 3.3.4 复合果酸钙的制器 |
| 3.3.5 分析测定方法 |
| 3.4 结果与讨论 |
| 3.4.1 鲍鱼壳基本成分分析 |
| 3.4.2 鲍鱼壳中可溶性钙的提取 |
| 3.4.3 鲍壳可溶性钙原液中蓝绿色素的分离纯化 |
| 3.4.4 复合果酸钙的制备 |
| 3.5 小结 |
| 第四章 海参胶原蛋白蛋白和胶原蛋白肽提取及功能特性的研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验仪器及材料 |
| 4.2.1 实验仪器 |
| 4.2.2 实验材料 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 海参体壁基本成分分析 |
| 4.3.2 提取工艺 |
| 4.3.3 预处理 |
| 4.3.4 酸溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.3.5 酶溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.3.6 水溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.3.7 胶原蛋白肽的制备 |
| 4.3.8 盐析 |
| 4.3.9 脱盐 |
| 4.3.10 干燥 |
| 4.3.11 海参胶原蛋白及胶原蛋白肽的SDS-PAGE电泳分析 |
| 4.3.12 海参胶原蛋白及胶原蛋白肽功能特性的研究 |
| 4.3.13 分析测定方法 |
| 4.4 结果与讨论 |
| 4.4.1 海参破碎体壁基本成分分析 |
| 4.4.2 酸溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.4.3 酶溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.4.4 水溶性胶原蛋白的提取 |
| 4.4.5 胶原蛋白肽的制备 |
| 4.4.6 海参胶原蛋白及胶原蛋白肽提取的比较 |
| 4.4.7 海参胶原蛋白及胶原蛋白肽功能特性的研究 |
| 4.4.8 海参胶原蛋白及胶原蛋白肽的表征 |
| 4.5 小结 |
| 结论和建议 |
| 参考文献 |
| 在读期间已发表和录用的论文 |
| 参与的科研项目及成果 |
（8）鳕鱼皮明胶的止血效果及复合止血粉的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 0 前言 |
| 0.1 胶原蛋白的研究进展 |
| 0.1.1 胶原蛋白的概述 |
| 0.1.2 水产胶原蛋白的特点 |
| 0.1.3 明胶的概述 |
| 0.1.4 鱼皮明胶的提取方法 |
| 0.1.5 明胶的应用 |
| 0.2 常用止血材料的概述 |
| 0.2.1 胶原类止血材料 |
| 0.2.2 多糖类止血材料 |
| 0.2.3 纤维蛋白胶类止血材料 |
| 0.2.4 无机矿物类止血材料 |
| 0.3 止血过程及研究方法 |
| 0.3.1 止血机制 |
| 0.3.2 血小板在止血过程中的功能与作用 |
| 0.4 本课题的立题依据及研究内容 |
| 1 鳕鱼皮明胶的提取及基本特性的研究 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 实验材料和仪器 |
| 1.2.1 材料与试剂 |
| 1.2.2 实验仪器 |
| 1.3 实验方法 |
| 1.3.1 鳕鱼皮基本成分的测定 |
| 1.3.2 鳕鱼皮明胶的提取 |
| 1.3.3 鳕鱼皮明胶羟脯氨酸含量的测定 |
| 1.3.4 紫外光谱分析 |
| 1.3.5 粘度的测定 |
| 1.3.6 凝胶强度的测定 |
| 1.3.7 金属离子含量的测定 |
| 1.4 实验结果与讨论 |
| 1.4.1 鳕鱼皮基本成分的测定 |
| 1.4.2 鳕鱼皮明胶提取率 |
| 1.4.3 紫外光谱分析 |
| 1.4.4 粘度的测定 |
| 1.4.5 凝胶强度的测定 |
| 1.4.6 金属离子含量的测定 |
| 1.5 本章小结 |
| 2 不同分子量鳕鱼皮明胶的分离及止血效果的研究 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验材料和仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 实验仪器 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 鳕鱼皮明胶相对分子质量及分布测定 |
| 2.3.2 不同分子量鳕鱼皮明胶的分离 |
| 2.3.3 不同分子量明胶的大鼠断尾止血实验 |
| 2.3.4 大鼠股动脉止血实验 |
| 2.3.5 大鼠肝创面止血实验 |
| 2.4 实验结果与讨论 |
| 2.4.1 鳕鱼皮明胶相对分子质量及分布测定 |
| 2.4.2 大鼠断尾止血实验 |
| 2.4.3 大鼠股动脉止血实验 |
| 2.4.4 大鼠肝创面止血实验 |
| 2.5 本章小结 |
| 3 鳕鱼皮明胶复合止血粉的制备及止血效果的研究 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验材料和仪器 |
| 3.2.1 材料与试剂 |
| 3.2.2 实验仪器 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 鳕鱼皮明胶复合止血粉的制备 |
| 3.3.2 复合止血粉吸水性能的测定 |
| 3.3.3 复合止血粉溶血率的测定 |
| 3.3.4 复合止血粉止血效果的研究 |
| 3.4 实验结果与讨论 |
| 3.4.1 复合止血粉吸水性能的测定 |
| 3.4.2 复合止血粉溶血率的测定 |
| 3.4.3 复合止血粉止血效果的研究 |
| 3.5 本章小结 |
| 4 鳕鱼皮明胶复合止血粉止血机理的研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验材料和仪器 |
| 4.2.1 材料与试剂 |
| 4.2.2 实验仪器 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 血浆复钙时间测定 |
| 4.3.2 活化部分凝血活酶时间(APTT)、凝血酶原时间(PT)、凝血酶时间(TT)测定 |
| 4.3.3 血小板聚集实验 |
| 4.3.4 血小板第四因子(PF4)、P-选择素、血栓烷素B2(TXB2)测定 |
| 4.4 实验结果与讨论 |
| 4.4.1 血浆复钙时间测定 |
| 4.4.2 活化部分凝血活酶时间(APTT)、凝血酶原时间(PT)、凝血酶时间(TT)测定 |
| 4.4.3 血小板聚集实验 |
| 4.4.4 血小板第四因子(PF4)、P-选择素、血栓烷素B2(TXB2)测定 |
| 4.5 本章小结 |
| 5 、结论 |
| 本论文创新点 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 个人简历 |
（9）鳄骨胶原蛋白肽的制备及其功能的研究（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| 英文摘要 |
| 1. 前言 |
| 1.1 骨资源的开发研究概况 |
| 1.1.1 骨资源简介 |
| 1.1.2 骨蛋白的开发利用现状 |
| 1.2 胶原蛋白的研究进展 |
| 1.2.1 胶原蛋白的结构与分类 |
| 1.2.2 胶原蛋白的氨基酸组成 |
| 1.2.3 胶原蛋白的提取 |
| 1.2.4 胶原蛋白的应用 |
| 1.3 生物活性肽 |
| 1.3.1 生物活性肽简介 |
| 1.3.2 生物活性肽的来源及制备 |
| 1.3.3 生物活性肽的功能 |
| 1.4 胶原多肽 |
| 1.4.1 胶原多肽的制备 |
| 1.4.2 胶原多肽的分离纯化 |
| 1.4.3 胶原多肽抗氧化活性概述 |
| 1.4.4 胶原多肽对酪氨酸酶活性影响的研究 |
| 1.4.5 胶原多肽抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 |
| 1.5 本论文的研究意义和主要内容 |
| 2 实验材料、试剂与仪器 |
| 2.1 材料与试剂 |
| 2.2 仪器 |
| 3 实验方法 |
| 3.1 原料鳄鱼骨中羟脯氨酸含量的测定 |
| 3.1.1 原料的预处理 |
| 3.1.2 羟脯氨酸含量的测定 |
| 3.2 鳄鱼骨胶原蛋白的提取纯化及理化性质检测 |
| 3.2.1 鳄鱼骨胶原蛋白的提取和纯化 |
| 3.2.2 鳄鱼骨胶原蛋白理化性质分析 |
| 3.3 水解制备鳄鱼骨胶原多肽及其成分分析 |
| 3.3.1 样品制备工艺流程 |
| 3.3.2 制备鳄鱼骨胶原蛋白多肽的水解条件优化 |
| 3.3.3 鳄鱼骨胶原多肽的分析 |
| 3.4 胶原多肽的抗氧化性实验 |
| 3.4.1 胶原多肽清除二苯代苦味酰基自由基(DPPH)能力的测定 |
| 3.4.2 胶原多肽清除羟自由基(OH)能力的测定 |
| 3.4.3 胶原多肽的还原力测定 |
| 3.4.4 胶原多肽体外抗氧化测定 |
| 3.4.5 胶原多肽在体外对DNA损伤的保护能力 |
| 3.5 胶原多肽对酪氨酸酶活力的影响 |
| 3.6 胶原多肽对小鼠B16黑色素瘤细胞的毒性实验 |
| 3.7 胶原多肽对血管紧张素转化酶(ACE)活力的影响 |
| 3.7.1 ACE的提取及酶活力的测定 |
| 3.7.2 ACE抑制活性的体外测定方法 |
| 3.7.3 半抑制浓度的测定 |
| 3.7.4 ACE抑制动力学研究 |
| 3.7.5 胶原多肽ACE抑制活性稳定性实验 |
| 4 实验结果 |
| 4.1 鳄鱼骨胶原蛋白的提取及理化性质研究 |
| 4.1.1 原料中羟脯氨酸的含量 |
| 4.1.2 胶原蛋白纯度的测定 |
| 4.1.3 胶原蛋白理化性质分析 |
| 4.2 水解制备鳄鱼骨胶原蛋白多肽及成分分析 |
| 4.2.1 最佳水解条件的确定 |
| 4.2.2 骨胶原多肽的成分分析 |
| 4.3 鳄鱼骨胶原多肽抗氧化功能研究 |
| 4.3.1 骨胶原多肽对DPPH的清除作用 |
| 4.3.2 骨胶原多肽对羟自由基的清除作用 |
| 4.3.3 骨胶原多肽的还原力 |
| 4.3.4 骨胶原多肽的体外抗氧化作用 |
| 4.3.5 骨胶原蛋白多肽的分离纯化 |
| 4.3.6 骨胶原蛋白肽(P2)在体外对DNA损伤的保护 |
| 4.4 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶活力的影响 |
| 4.4.1 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的效应 |
| 4.4.2 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的抑制机理 |
| 4.4.3 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的抑制类型 |
| 4.4.4 骨胶原蛋白肽(P2)对小鼠B16黑色素瘤细胞生长的影响 |
| 4.5 鳄鱼骨胶原蛋白多肽的抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 |
| 4.5.1 ACE活力测定 |
| 4.5.2 确定制备ACE抑制肽的最佳水解条件 |
| 4.5.3 氨基酸组成分析 |
| 4.5.4 ACE抑制肽的分离纯化 |
| 4.5.5 ACE抑制动力学的研究 |
| 4.5.6 ACE抑制肽抑制活性的稳定性研究 |
| 5 讨论 |
| 5.1 骨胶原蛋白的理化性质 |
| 5.2 骨胶原多肽的制备 |
| 5.3 骨胶原多肽的抗氧化活性 |
| 5.4 骨胶原多肽抑制酪氨酸酶活性 |
| 5.5 骨胶原多肽的抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 |
| 6 结论 |
| 7 展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（10）胶原蛋白自组装结构及其离子效应的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 分子自组装 |
| 1.1.1 分子自组装的原理与特点 |
| 1.1.2 分子自组装的方法 |
| 1.1.3 影响分子自组装结构的因素 |
| 1.1.4 基底材料 |
| 1.1.5 分子自组装结构的表征手段 |
| 1.1.6 分子自组装的应用 |
| 1.2 胶原蛋白 |
| 1.2.1 胶原蛋白简介 |
| 1.2.2 胶原蛋白分子结构 |
| 1.2.4 胶原蛋白的应用与发展 |
| 1.3 纳米技术及原子力显微镜 |
| 1.3.1 原子力显微镜的由来与发展 |
| 1.3.2 原子力显微镜的工作原理 |
| 1.3.3 原子力显微镜的操作模式 |
| 1.4 选题背景及研究内容 |
| 参考文献 |
| 第二章 胶原蛋白在不同介质中的自组装 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验部分 |
| 2.2.1 化学试剂 |
| 2.2.2 样品的制备 |
| 2.2.3 仪器 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 醋酸介质中胶原蛋白的自组装 |
| 2.3.2 纯水中胶原蛋白的自组装 |
| 2.3.3 PBS 溶液中胶原蛋白的自组装 |
| 2.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第三章 阴离子基团对胶原蛋白自组装结构的影响 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验部分 |
| 3.2.1 化学试剂 |
| 3.2.2 样品的制备 |
| 3.2.3 仪器 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 chaotropes 类离子 Cl-对胶原蛋白表面自组装结构的影响 |
| 3.3.2 kosmotropes 类 SO_4~(2-)和 CH_3COO~-对胶原蛋白自组装结构的影响 |
| 3.4 结论 |
| 参考文献 |
| 第四章 金属离子调控胶原蛋白自组装 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验部分 |
| 4.2.1 试剂 |
| 4.2.2 样品的制备 |
| 4.2.3 仪器 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 调控胶原蛋白自组装网状结构 |
| 4.3.2 调控胶原蛋白自组装纤维 |
| 4.4 结论 |
| 参考文献 |
| 论文总结 |
| 攻读硕士学位期间的研究成果 |
| 致谢 |
四、胶原蛋白的应用及其发展前景(续)（论文参考文献）
- [1]梅花鹿鹿角盘活性多肽的提取制备及其护肤作用的初步研究[D]. 李月. 吉林农业大学, 2020(03)
- [2]牦牛骨胶原蛋白肽的制备及其功能特性研究[D]. 于小栋. 青海师范大学, 2019(01)
- [3]产胶原酶微生物的分离鉴定及其培养优化研究[D]. 柳林. 鲁东大学, 2016(08)
- [4]羊软骨中胶原蛋白肽的提取及其抑菌活性的研究[D]. 杨志荣. 内蒙古农业大学, 2016(02)
- [5]基于生物质谱的胶原蛋白分析方法研究与应用[D]. 孙坤. 山东农业大学, 2016(03)
- [6]罗非鱼皮胶原蛋白及多肽美容护肤作用研究[D]. 蒋丽. 合肥工业大学, 2016(02)
- [7]鲍参工厂化养殖及其高值化利用[D]. 林筱颖. 福州大学, 2015(07)
- [8]鳕鱼皮明胶的止血效果及复合止血粉的研究[D]. 张姝妹. 中国海洋大学, 2015(07)
- [9]鳄骨胶原蛋白肽的制备及其功能的研究[D]. 曹兴梅. 厦门大学, 2014(05)
- [10]胶原蛋白自组装结构及其离子效应的研究[D]. 李鹏程. 江西师范大学, 2013(03)